كيف يمكنني توضيح شكوك حول الفرق بين تثبيط الإنزيمات التنافسية وغير التنافسية؟


الاجابه 1:

ترتبط المثبطات التنافسية بالجزء المرتبط بالركيزة في الموقع النشط وتمنع الوصول إلى الركيزة.

في حين أن مثبطات غير تنافسية (UI) لا ترتبط إلا بمركب الإنزيم - الركيزة (ES) في مواقع متميزة عن موقع ربط الركيزة. لا يمكن لواجهة المستخدم ربط إنزيم مجاني لأنه لا يحتوي على موقع ملزم أو أن الموقع لا يمكن الوصول إليه بعد. يؤدي ربط الركيزة إلى الإنزيم إلى حدوث تغيير توافقي في الإنزيم يجعل موقع الربط متاحًا لواجهة المستخدم.

نظرًا لارتباطها بـ ES ، فإنها تسبب انخفاضًا في التركيز الفعال لمركب ES ، مما يزيد من تقارب الإنزيمات الظاهرة للركيزة من خلال مبدأ Le Chateleir (يتم خفض الكيلومترات) ويقلل Vmax ، كما هو واضح من مؤامرة Lineweaver-Burk لـ UI .

في حالة تثبيط المنافسة ، لم يتغير Vmax ، في حين تقل الألفة الظاهرة للركيزة إلى موقع الربط ، ويزيد كم.

مصدر الصورة: جوجل.

ملحوظة: إذا كنت مبتدئاً ، فنسى المؤامرات لأنها قد تعقد الأمور. تذكر ببساطة أن CI يرتبط بإنزيم مجاني في الموقع النشط بينما يرتبط UI بمركب ES في موقع غير الموقع النشط.

أتمنى أن يساعدك هذا.


الاجابه 2:

عليك أن تنظر إلى مخططات رد الفعل. هذه الصور مأخوذة من مقالة ويكيبيديا: مثبط الإنزيمات - ويكيبيديا

إذا كان هذا يبدو غير مفهوم ، فذلك لأن المخططات الموضحة أعلاه لا تعكس الواقع أبدًا. تم العثور على تثبيط غير تنافسي ، وغير تنافسي ومختلط في تفاعلات الركيزة 2 ، على سبيل المثال ، A + B → C + D ، حيث يحتوي الإنزيم على موقع ملزم لـ A وموقع ملزم لـ B.

تتم التجارب الحركية من خلال الاحتفاظ بثبات الركيزة في سلسلة من أنابيب التفاعل ، وتغيير الآخر. افترض أن B ثابت وأنك تقيس v [A]. تحصل على منحنى القطعي. أضف مثبطًا تنافسيًا لـ A ، أطلق عليه

IAI_{A}

، وسترى تثبيط تنافسية. إضافة المانع تنافسية من B ،

IBI_{B}

وسترى أحد أشكال تثبيط الآخرين.

معظم الكتب المدرسية لا تفسر أن ردود الفعل 2 الركيزة مطلوبة من أجل تثبيط غير تنافسية وغير تنافسية ومختلطة. فقط Lehninger يفعل ، على حد علمي ("Lehninger" ، نيلسون وبيرج)

في أحد هذه الأيام ، سأقوم باستخلاص خطة رد فعل لتفاعلات الركيزة 2 ونشرها.